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Allosterie
Beispiel für Allosterie: Wechsel zwischen den T- und R-Formen von Hämoglobin.

Allosterie kommt aus dem Griechischen ἄλλωςallos (andere) und στερεός Stereoanlagen (Ort), was "an einem anderen Ort" bedeutet, bezieht sich auf die Proteinfunktion und kommt aus dem Biochemie.

Allosterische Regulation ist die Regulation von a Enzym oder ein anderes Protein durch Bindung an ein Effektormolekül an der allosterischen Seite des Proteins, die eine andere Seite als die aktive Seite des Proteins ist. EIN Effektor ist ein Molekül, das an ein Protein bindet und dadurch die Aktivität des Proteins beeinflusst. Effektoren, die die Aktivität des Proteins erhöhen, sind allosterische Aktivatoren (allosterische Agonisten), während diejenigen, die sie reduzieren allosterische Suppressoren (allosterische Antagonisten).

Allosterie beinhaltet die Veränderung der räumlichen Struktur, die die Funktion des aktiven Zentrums beeinflusst. Viele Autoren meinen, dass für den allosterischen Effekt zumindest eine kooperative Zusammenarbeit zwischen den einzelnen Einheiten eines (Oligomer) Eiweiß notwendig.

Hämoglobin ist ein Beispiel für ein allosterisches Protein, bei dem die Bindungsstärke des Sauerstoffs durch eine Reihe von Effektoren beeinflusst wird.