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Enzym
Modell des Enzyms Triosephosphatisomerase (TIM).
Modell des Enzyms Purinnukleosidphosphorylase (PNP)

EIN Enzym (Altgriechisch: und im, zúme Hefe) ist ein makromolekularKatalysator das hat eine spezifische chemische Reaktion innen oder außen a Zelle auslaufen kann. Das Enzym ermöglicht oder beschleunigt die Reaktion, ohne selbst verbraucht zu werden oder seine Zusammensetzung zu verändern. Die Substanz, auf die das Enzym wirkt und die für die Stoffwechsel oder Verdauung wird genannt Substrat. Während der Reaktion verbindet sich das Enzym kurzzeitig mit dem Substrat. Dies geschieht für jedes Enzym auf seine eigene Weise, da jedes Enzym spezifisch ist.

Enzyme werden bei der Proteinsynthese gebildet in Zellen aller Organismen: von Tiere, Pflanzen, Pilze und Mikroorganismen. Für seinen Bau, in einer Reihe von Fällen Vitamine erforderlich. Enzyme finden sich auch in Lebensmitteln, sofern diese nicht (für längere Zeit) erhitzt wurden. Da Enzyme bei der Gesamtheit der Reaktionen innerhalb der Zelle eine entscheidende Rolle spielen, können Zellen ihre Chemie verfeinern, indem sie die Produktion von Enzymen regulieren.

Nach der Reaktion kehrt das Enzym in seinen ursprünglichen Zustand zurück und kann eine Reaktion sofort wieder beschleunigen. Ein Enzym „wartet“ auf die Moleküle, mit denen das Enzym „an die Arbeit gehen“ kann, stehen zur Verfügung. Das Enzym klemmt sich dann an eine Stelle auf dem Substrat, normalerweise Moleküle von Lebensmittel die aufgelöst werden, wo es passt und wofür es sich also eignet. Der eingeklemmte Teil wird vom größeren Ganzen gelöst, woraufhin das Enzym auch wieder frei ist und mit dem nächsten Molekül (Teil) weitermachen kann. Der Ort, an dem sich Substrat und Enzym anlagern, wird als Schlüssel für das Substrat und die Tastensperre oder aktives Zentrum für das Enzym. Wenn das Enzym an das Substrat bindet, gibt es eine induzierte Passform: Das Enzym verformt sich, um das Substrat vollständig einzuschließen. Molekülketten unterschiedlicher Art können so in andere Einzelmoleküle umgewandelt werden.

Enzymsubstrat ↔ Enzym-Substrat-Komplex ↔ Enzymprodukt

Enzyme sind oft spezifisch für ihr Substrat, normalerweise bindet ein Enzym nur an ein Substrat. Es gibt jedoch auch Enzyme, die viele verschiedene Substrate umwandeln können. Einige davon erscheinen in der Leberz.B. CYP2D6, ein Enzym aus der Uit Cytochrom P450Enzymsystem Viele Enzyme sind schneller und effizienter als Katalysatoren, die zuvor von Menschen entwickelt wurden. Unter anderem aus diesem Grund werden Enzyme auch in chemisch Prozesse, zum Beispiel in der Lebensmittelzubereitung. Ohne enzymatische Katalyse Stoffwechselprozesse wären nicht möglich, so dass argumentiert werden kann, dass Enzyme das Leben am Laufen halten.

Geschichte

Das allererste Enzym wurde 1833 von Anselme Payen entdeckt. Er fand in Gerste eine Gruppe von Enzymen, die Stärke in verdaulichen Zucker abbauen. Er nannte diese Enzyme "Diastase", nach διάστασις Diastase das griechische Wort für "Scheidung". Seitdem steht Diastase für die Gruppe der Enzyme, die Stärke in Maltose Einnahmen.

In dem 19. Jahrhundert Enzyme sind zunehmend in das wissenschaftliche Interesse geraten.

Die moderne Enzymtechnologie begann 1874, als der dänische Chemiker Christian Hansen die erste erfand Lab aus Kälbermägen hergestellt. Dies war das erste relativ reine Enzympräparat, das kommerziell vermarktet wurde.

Coenzyme

Enzyme können auch aus mehreren Teilen bestehen, beispielsweise aus mehreren Proteinen. Darüber hinaus haben sie oft auch eine Coenzym, eine kleinere Komponente, ohne die das Enzym Funktion nicht erfüllen kann. Dies kann zum Beispiel ein Metallion sein. Das Coenzym fungiert oft als eine Art Ein-/Ausschalter in einer Zelle. Bis zum Konzentration Das Variieren des Metallions verlangsamt oder beschleunigt die chemische Reaktion, die das Enzym ermöglicht.

Viele Enzyme funktionieren nicht ohne die Anwesenheit eines Cofaktors, der ein zusätzlicher Faktor ist, der nicht aus Protein besteht. Das kann beispielsweise ein Ion von Zink, Mangan, Kupfer, Magnesium, Eisen, Kalium oder Natrium. Dies sind die Spurenelemente im Essen. Der Cofaktor kann auch ein kleines organisches Molekül sein: a Coenzym. Beispiele sind die B-Vitamine: Thiamin B1, Riboflavin B2 und Nicotinamid ebenso gut wie Askorbinsäure C. Coenzyme können stark kovalent an den Proteinteil des Enzyms oder sehr schwach gebunden sein. Dann werden sie nur temporär an das Enzym gebunden, wenn diese katalytisch Funktion.

Einteilung der Enzyme

Enzyme werden nach dem Prozess benannt, den sie katalysieren, gefolgt von der Endung -ase.

  1. Oxidoreduktasen sind Enzyme, die Oxidations- und Reduktionsreaktionen katalysieren. Dazu gehören die Enzyme Entsättigungen, Hydrogenasen, Oxidasen, Reduktasen, Transhydrogenasen und Hydroxylasen. Häufige Coenzyme in dieser Gruppe sind NAD und FAD.
  2. Transferasen sind Enzyme, die Gruppenübertragungsreaktionen wie Methyl-, Carboxyl-, Acyl-, Glykosyl-, Amino- oder Phosphatgruppenübertragung katalysieren. Dazu gehören Transphosphatasen oder Kinasen und die Transaminasen. Bei letzteren ist das Coenzym Pyridoxalphosphat verbreitet.
  3. Hydrolasen sind Enzyme, die Hydrolysereaktionen katalysieren. Enzyme aus dieser Gruppe umfassen Peptidasen, Esterasen, Glykosidasen und Phosphatasen.
  4. Lyasen sind Enzyme, die die Spaltung von C-C-, C-O- und C-N-Bindungen durch Eliminierungsreaktionen katalysieren. Enzyme aus dieser Gruppe sind Decarboxylasen und Dehydratasen. Verwendete Coenzyme sind Coenzym A und Thiaminpyrophosphat.
  5. Isomerasen → katalysieren Isomerisierungsreaktionen. Dazu gehören Racemasen und Epimerasen.
  6. Ligen sind Enzyme, die die Kopplung zweier Substrate katalysieren, die eine Bindung eines Kohlenstoffatoms mit einem anderen Atom eingehen, normalerweise mit Sauerstoff, Stickstoff oder Schwefel. Die benötigte Energie wird oft durch Hydrolyse von ATP. Zu dieser Gruppe gehören: verlängert, Synthetasen und Carboxylasen. Wichtige Coenzyme sind Acetyl-Coenzym A und Biotin.

EG-Nummer

Enzyme werden auch nach einer Nummer klassifiziert: die Enzyme CKommissionsnummer. Diese EG-Nummer sollte nicht mit dem verwechselt werden EG-Nummer, was eine Chemikalie bezeichnet. Die EC-Nummer basiert auf den chemischen Reaktionen, die das Enzym katalysiert. So ist es beispielsweise möglich, dass Enzyme, die nicht miteinander verwandt sind, aber die gleiche Reaktion katalysieren, die gleiche Nummer erhalten. Die EC-Nummer besteht aus 4 Ziffern und beginnt mit einer Zahl, die eine der sechs oben genannten Hauptgruppen oder Klassen angibt. Die nächsten beiden Zahlen definieren die Untergruppe und die Unteruntergruppe. Schließlich bestimmt die letzte Zahl spezifisch das Enzym in der betreffenden Untergruppe. Ein Beispiel ist Katalase, bezeichnet mit "EC 1.11.1.6", dh es gehört zu Klasse 1 Oxidoreduktasen, in der Untergruppe 11 mit einem Peroxid als Akzeptor, in der Untergruppe 1 gibt es nur eine Untergruppe in 1.11 und dies alle 6das Enzym (Katalase).

Reaktionskinetik

Die Geschwindigkeit einer enzymatischen Reaktion oder Enzymkinetik, abhängig von der Temperatur, das Säure und die Konzentration von Enzym und Substrat. Konzentrationen jeglicher Coenzyme oder fremde Agonisten und Antagonisten kann auch die Reaktionsgeschwindigkeit beeinflussen. Die Enzymwirkung kann durch mehrere Faktoren beeinflusst werden:

  • Die Temperatur
  • Die Säure
  • Die Enzymkonzentration
  • Die Substratspezifität

Einfluss der Temperatur

Die räumliche Struktur von Proteinen ändert sich mit der Temperatur. Beispielsweise sind die meisten Enzyme bei niedrigen Temperaturen inaktiv. Oberhalb von 50 °C wird die Wirkung des Proteins zusätzlich blockiert durch Denaturierung. Jedes Enzym hat seine maximale Aktivität bei einer bestimmten Temperatur, der sogenannten optimalen Temperatur. Die Aktivität von Enzymen wird oft in der Substratmenge ausgedrückt, die in einem bestimmten Zeitraum umgesetzt werden kann. Da Enzyme oft der Katalysator für eine bestimmte Umsetzung sind, gibt es daher sehr viele Substratarten und damit auch sehr viele Einheiten.

Einfluss der Säure

Die Aktivität eines Enzyms wird auch durch seinen Säuregehalt beeinflusst. Bestimmte Enzyme, wie z Peptase in dem Bauch, gut bis sehr gut in a saures Milieu, mit einem pH < 7. Der optimale pH-Wert liegt in der Regel zwischen pH 5 und pH 8. Andere Enzyme, wie z Trypsin in dem Innereien, nur in a . arbeiten alkalische Umgebung, mit pH>7.

Einfluss der Enzymkonzentration

Auch die Enzymkonzentration hat einen großen Einfluss auf die Enzymaktivität. Wenn ein Enzym mit abnehmender Konzentration auf ein Substrat einwirkt, ist die Wirkung in der höchsten Konzentration am größten. Das heißt nicht, dass Enzyme in niedriger Konzentration nicht aktiv sind, im Gegenteil. Dies weist auch darauf hin, dass ein Enzym nach einer chemischen Reaktion wiederverwendbar ist.

Enzymhemmer

Damit das Enzym seine Wirkung entfalten kann, muss ein kurzer und enger Kontakt zwischen Enzym und Substrat bestehen. Wenn das Substrat, an das das Enzym bindet, der Konkurrenz durch ein Molekül ausgesetzt ist, das als "kompetitive Hemmung" bezeichnet wird und dessen Struktur der des Substrats sehr ähnlich ist, kann es seine Wirkung hemmen. Das kompetitive Molekül bindet an das Enzym und verhindert, dass das Enzym an das normale Substrat bindet, wodurch die Reaktion verhindert wird. Diese Stoffe können Prozesse in der Zelle hemmen oder stoppen. Beispiele für Enzyminhibitoren sind einige chemische Pestizide, wie DDT, die der Wirkung wichtiger Enzyme im Nervensystem entgegenwirken. Viele Antibiotika hemmen bestimmte Enzyme in Bakterien. Also Blöcke Penicillin der aktive Teil eines Enzyms, mit dem viele Bakterien ihre Zellwände aufbauen.

Andere Toxine hemmen die Enzymwirkung, indem sie sich an einer anderen Stelle des Enzyms anlagern, die als "nichtkompetitive Hemmung" bezeichnet wird, seine Form ändern und die Aktivität des Enzyms verhindern. Das Substrat kann nicht mehr an das Enzym binden, da es sich verändert hat. Es kann kein "induzierte Passform"zwischen Substrat und Enzym findet mehr statt.

Allosterische Regulation

Neben dem aktiven Zentrum enthalten viele Enzyme auch eine spezifische Rezeptorstelle, die allosterische Seide genannt wird. Moleküle können an diese Stelle durch eine schwache Bindung binden, eine nicht een kovalente Bindung, wodurch eine Konformationsänderung des Enzyms verursacht wird. Die an die allosterische Seite bindenden Moleküle können sowohl eine Hemmung als auch eine Anregung, dh Stimulation der Enzymaktivität bewirken.

Die meisten allosterischen regulatorischen Enzyme bestehen aus zwei oder mehr Polypeptidketten, oder Untereinheiten. Jede Untereinheit hat ihr eigenes aktives Zentrum und die allosterische Seite befindet sich normalerweise zwischen diesen einzelnen Untereinheiten. Die Bindung eines Aktivatormoleküls an die allosterische Seite stabilisiert die Konformation des aktiven Zentrums. Alle Untereinheiten können konform sein, wenn ein Aktivatormolekül mit der allosterischen Seite reagiert. Die Konformationsänderung einer Untereinheit hat direkte Konsequenzen für dieselbe Konformationsänderung in den anderen Untereinheiten: eine Art Kettenreaktion.

Manchmal haben ein Aktivatormolekül und ein Inhibitormolekül die gleiche Form, um um dieselbe allosterische Seite eines Enzyms zu konkurrieren. Einige Enzyme in katabolisch Wege haben für beide eine allosterische Seite Adenosintriphosphat (ATP) wenn Adenosinmonophosphat (AMP). Diese Enzyme werden durch ATP gehemmt und durch AMP aktiviert. Dies ist sinnvoll, da eine sehr wichtige Funktion der Zelle darin besteht, ATP zu regenerieren. Fällt die ATP-Produktion ins Hintertreffen, wird AMP angereichert und aktiviert das Enzym, um das ATP schneller wieder zu katalysieren. Wenn das Angebot an ATP die Nachfrage übersteigt, erfolgt der Abbau langsamer, da sich das ATP ansammelt.

Bekannte Enzyme

Siehe auch

Externe Links

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