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	Hydroxyprolin
	Strukturformel und Molekülmodell
	Strukturformel von L-Hydroxyprolin
	Allgemeines
Molekularformel	C5huh9NEIN3
IUPAC-Name	(2so,4R)-4-Hydroxypyrrolidin-2-carbonsäure
Andere Namen	HYP
Molmasse	131,12986 G/Maulwurf
LÄCHELN	C1C(CNC1C(=O)O)O
in Chile	1S/C5H9NO3/c7-3-1-4(5(8)9)6-2-3/h3-4.6-7H,1-2H2,(H,8,9)/t3-,4 /m1 /s1
CAS-Nummer	51-35-4
PubChem	5810
	Physikalische Eigenschaften
Aggregatzustand	Fest
Farbe	Weiß
	Wenn nicht anders angegeben normale Bedingungen gebraucht (298.15k oder 25 °C, 1 Bar).
Portal	Chemie

Hydroxyproline

Hydroxyprolin ist ein hydroxyliert Variante des Aminosäure prolin. Es ist ein wichtiger Baustein von Kollagen.

Struktur und Aussehen

Hydroxyprolin unterscheidet sich von Prolin durch die Anwesenheit von a Hydroxylgruppe.

Auch andere Hydroxyproline kommen in der Natur vor, die wichtigsten sind 2,3-cis-, 3,4-trans-, und 3,4-Dihydroxyprolin, die in den Zellwänden von Kieselalgen.^[1] Hydroxyprolin kommt auch in den Zellwänden von Oomyceten, Diatomeen-verwandter Pilz Protisten.^[2]

Produktion und Funktion

Hydroxyprolin wird gebildet durch die Hydroxylierung der Aminosäure Prolin durch das Enzym Prolylhydroxylase wenn posttranslationale Modifikation. Diese Reaktion findet in der endoplasmatisches Retikulum.

Hydroxyprolin ist ein wichtiger Bestandteil von Kollagen. Hydroxyprolin und Prolin spielen eine Schlüsselrolle für die Stabilität von Kollagen.^[3] Sie ermöglichen die scharfe Drehung der Kollagenhelix.^[4] Die Anwesenheit einer Hydroxylgruppe erhöht die Stabilität des Kollagens. Ursprünglich wurde vorgeschlagen, dass Wassermoleküle ein Netzwerk von Wasserstoffbrücken die Hydroxylgruppen bilden und die Carbonylgruppen der Hauptkette.^[5] Später stellte sich jedoch heraus, dass die Stabilitätssteigerung hauptsächlich auf elektronische Stereoeffekte und dass die Hydratation des Hydroxyprolins wenig oder keine zusätzliche Stabilität bereitstellt.^[6]

Hydroxyprolin kommt in wenigen anderen Proteinen außer in Kollagen vor. Das einzige Protein in Säugetiere die auch Hydroxyprolin enthält, ist elastin.^[7] Hydroxyprolin wird daher als Indikator verwendet, um die Menge an Kollagen und/oder zu messen Gelatine zu entscheiden.

Darüber hinaus Hydroxyprolin-reich Glykoproteine gefunden in Zellwände von Pflanzen.

Klinische Relevanz

Für die Hydroxylierung von Prolin, Askorbinsäure (Vitamin C) benötigt. Die bemerkenswertesten frühen Auswirkungen (wie Haarausfall) eines Ascorbinsäuremangels beim Menschen sind auf einen Defekt der Prolinhydroxylierung zurückzuführen. Dies verringert die Stabilität der Kollagenmoleküle, was zu Skorbut.

Externer Link

(und) Sicherheitsdatenblatt von Hydroxyprolin

Quellen, Anmerkungen und/oder Verweise

↑Nakajima, T. und Volcani, B.E. (1969). 3,4-Dihydroxyprolin: eine neue Aminosäure in den Zellwänden von Kieselalgen. Wissenschaft, 164, 1400-1401. PMID 5783709
↑Alexopoulos, C. J., Mims C. W. und Blackwell, M. (1996). Einführung in die Mykologie, 4. Aufl., p. 687-688. (New York: John Wiley & Söhne). ISBN 0-471-52229-5 .
↑Nelson, D. L. und Cox, M. M. (2005) Lehninger's Principles of Biochemistry, 4. Auflage, W. H. Freeman and Company, New York.
↑Brinckmann, J., Notbohm, H. und Müller, P.K. (2005) Collagen, Topics in Current Chemistry 247, Springer, Berlin.
↑Bella, J., Eaton, M., Brodsky, B. und Berman, H. M. (1994). Wissenschaft 266, 75-81. PMID 7695699
↑Kotch F.W., Guzei I.A. und Raines R. T. (2008). Stabilisierung der Kollagentripelhelix durch O-Methylierung von Hydroxyprolinresten. Zeitschrift der American Chemical Society, 130, 2952-2953. PMID 18271593
↑Ward, A. G. und Courts, A. (1977) The Science and Technology of Gelatin, Academic Press, New York.

[Nakajima-1] Nakajima, T. und Volcani, B.E. (1969). 3,4-Dihydroxyprolin: eine neue Aminosäure in den Zellwänden von Kieselalgen. Wissenschaft, 164, 1400-1401. PMID 5783709

[Alexopoulos_1996-2] Alexopoulos, C. J., Mims C. W. und Blackwell, M. (1996). Einführung in die Mykologie, 4. Aufl., p. 687-688. (New York: John Wiley & Söhne). ISBN 0-471-52229-5 .

[Nelson-3] Nelson, D. L. und Cox, M. M. (2005) Lehninger's Principles of Biochemistry, 4. Auflage, W. H. Freeman and Company, New York.

[Brinckmann-4] Brinckmann, J., Notbohm, H. und Müller, P.K. (2005) Collagen, Topics in Current Chemistry 247, Springer, Berlin.

[Bella1994-5] Bella, J., Eaton, M., Brodsky, B. und Berman, H. M. (1994). Wissenschaft 266, 75-81. PMID 7695699

[Kotch2008-6] Kotch F.W., Guzei I.A. und Raines R. T. (2008). Stabilisierung der Kollagentripelhelix durch O-Methylierung von Hydroxyprolinresten. Zeitschrift der American Chemical Society, 130, 2952-2953. PMID 18271593

[Ward-7] Ward, A. G. und Courts, A. (1977) The Science and Technology of Gelatin, Academic Press, New York.

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