WikiDer > MAPK1

MAPK1
MAPK1
Protein MAPK1 PDB 1erk.png
Mavjud tuzilmalar
PDBOrtholog qidiruvi: PDBe RCSB
Identifikatorlar
TaxalluslarMAPK1, ERK, ERK-2, ERK2, ERT1, MAPK2, P42MAPK, PRKM1, PRKM2, p38, p40, p41, p41mapk, p42-MAPK, mitogen bilan faollashtirilgan oqsil kinaz 1
Tashqi identifikatorlarOMIM: 176948 MGI: 1346858 HomoloGene: 37670 Generkartalar: MAPK1
Gen joylashuvi (odam)
22-xromosoma (odam)
Chr.22-xromosoma (odam)[1]
22-xromosoma (odam)
MAPK1 uchun genomik joylashuv
MAPK1 uchun genomik joylashuv
Band22q11.22Boshlang21,754,500 bp[1]
Oxiri21,867,680 bp[1]
RNK ekspressioni naqsh
PBB GE MAPK1 208351 s at.png

PBB GE MAPK1 212271 at.png
Qo'shimcha ma'lumotni ifodalash ma'lumotlari
Ortologlar
TurlarInsonSichqoncha
Entrez
Ansambl
UniProt
RefSeq (mRNA)

NM_138957
NM_002745

NM_001038663
NM_011949
NM_001357115

RefSeq (oqsil)

NP_002736
NP_620407

NP_001033752
NP_036079
NP_001344044

Joylashuv (UCSC)Chr 22: 21.75 - 21.87 MbChr 16: 16.98 - 17.05 Mb
PubMed qidirmoq[3][4]
Vikidata
Insonni ko'rish / tahrirlashSichqonchani ko'rish / tahrirlash

Mitogen bilan faollashtirilgan protein kinaz 1, shuningdek, nomi bilan tanilgan MAPK1, p42MAPKva ERK2, bu ferment odamlarda kodlanganligi MAPK1 gen.[5]

Funktsiya

Ushbu gen tomonidan kodlangan oqsil MAP kinazasi oila. MAP kinazlari, shuningdek, ma'lum hujayradan tashqari signal bilan boshqariladigan kinazlar (ERKs), bir nechta biokimyoviy signallarning integratsiya nuqtasi bo'lib xizmat qiladi va turli xil uyali jarayonlarda ishtirok etadi. ko'payish, farqlash, transkripsiyani tartibga solish va ishlab chiqish. Buning faollashtirilishi kinaz uni talab qiladi fosforillanish yuqori oqim orqali kinazlar. Aktivatsiyadan so'ng, bu kinaz $ ga o'tadi yadro stimulyatsiya qilingan hujayralar, qaerda fosforilatlar yadroviy maqsadlar. Shu bilan bir xil oqsilni kodlovchi ikkita, ammo bir-biridan farq qiluvchi transkript variantlari UTRlar, ushbu gen uchun xabar berilgan.[6] MAPK1 tarkibida fosforillangan va hamma joyda mavjud bo'lgan bir nechta aminokislota joylari mavjud.[7]

Model organizmlar

Model organizmlar MAPK1 funktsiyasini o'rganishda ishlatilgan. Shartli sichqoncha chiziq, chaqirildi Mapk1tm1a (EUCOMM) Wtsi[14][15] ning bir qismi sifatida yaratilgan Xalqaro nokaut sichqonchasi konsortsiumi Dastur - kasallikning hayvon modellarini yaratish va manfaatdor olimlarga tarqatish bo'yicha yuqori samaradorlikdagi mutagenez loyihasi.[16][17][18]

Erkak va urg'ochi hayvonlar standartlashtirildi fenotipik ekran o'chirish ta'sirini aniqlash uchun.[12][19] Yigirma etti sinov o'tkazildi mutant sichqonlar va uchta muhim anormallik kuzatildi.[12] Yo'q bir jinsli mutant homiladorlik paytida embrionlar aniqlandi va shu sababli hech kim omon qolmadi sutdan ajratish. Qolgan sinovlar o'tkazildi heterozigot mutant kattalar sichqonlar va erkaklar aylanishi kamaygan amilaza darajalar.[12]

Shartli o'chirish Mapk1 B hujayralarida T-hujayralarga bog'liq antikor ishlab chiqarishda MAPK1 rolini ko'rsatdi.[20] Funktsiyaning ustun mutanti Mapk1 transgen sichqonlarda T-hujayra rivojlanishida MAPK1 uchun rol o'ynagan.[21] Shartli inaktivatsiya Mapk1 rivojlanayotgan korteksning asabiy progenitor hujayralarida kortikal qalinlikning pasayishiga va asabiy progenitor hujayralarda ko'payishning pasayishiga olib keladi.[22]

O'zaro aloqalar

MAPK1 ga ko'rsatildi o'zaro ta'sir qilish bilan:

Klinik ahamiyati

MAPK1dagi mutatsiyalar ko'plab saraton turlariga ta'sir qiladi.[61]

Shuningdek qarang

Adabiyotlar

  1. ^ a b v GRCh38: Ensembl relizi 89: ENSG00000100030 - Ansambl, 2017 yil may
  2. ^ a b v GRCm38: Ensembl relizi 89: ENSMUSG00000063358 - Ansambl, 2017 yil may
  3. ^ "Human PubMed ma'lumotnomasi:". Milliy Biotexnologiya Axborot Markazi, AQSh Milliy Tibbiyot Kutubxonasi.
  4. ^ "Sichqoncha PubMed ma'lumotnomasi:". Milliy Biotexnologiya Axborot Markazi, AQSh Milliy Tibbiyot Kutubxonasi.
  5. ^ Owaki H, Makar R, Boulton TG, Cobb MH, Geppert TD (fevral 1992). "T hujayralaridagi hujayradan tashqari signal bilan boshqariladigan kinazlar: odamning ERK1 va ERK2 cDNA'larini tavsiflash". Biokimyo. Biofiz. Res. Kommunal. 182 (3): 1416–22. doi:10.1016 / 0006-291X (92) 91891-S. PMID 1540184.
  6. ^ "Entrez Gen: MAPK1 mitogen bilan faollashtirilgan protein kinaz 1".
  7. ^ "ERK2 (odam)". www.phosphosite.org. Olingan 2020-10-31.
  8. ^ "Mapk1 uchun dismorfologiya ma'lumotlari". Wellcome Trust Sanger instituti.
  9. ^ "Mapk1 uchun klinik kimyo ma'lumotlari". Wellcome Trust Sanger instituti.
  10. ^ "Salmonella Mapk1 uchun infektsiya ma'lumotlari ". Wellcome Trust Sanger instituti.
  11. ^ "Sitrobakter Mapk1 uchun infektsiya ma'lumotlari ". Wellcome Trust Sanger instituti.
  12. ^ a b v d Gerdin AK (2010). "Sanger Mouse Genetika dasturi: nokaut sichqonlarining yuqori samaradorligi". Acta Oftalmologica. 88: 925–7. doi:10.1111 / j.1755-3768.2010.4142.x.
  13. ^ Sichqoncha resurslari portali, Wellcome Trust Sanger instituti.
  14. ^ "Xalqaro nokaut sichqonchasi konsortsiumi".
  15. ^ "Sichqoncha genomining informatikasi".
  16. ^ Skarnes WC, Rozen B, West AP, Koutsourakis M, Bushell V, Iyer V, Mujica AO, Thomas M, Harrow J, Cox T, Jackson D, Severin J, Biggs P, Fu J, Nefedov M, de Jong PJ, Stewart AF, Bredli A (2011). "Sichqon genlari funktsiyasini genom bo'yicha o'rganish uchun shartli nokaut-resurs". Tabiat. 474 (7351): 337–42. doi:10.1038 / tabiat10163. PMC 3572410. PMID 21677750.
  17. ^ Dolgin E (2011). "Sichqoncha kutubxonasi nokautga uchradi". Tabiat. 474 (7351): 262–3. doi:10.1038 / 474262a. PMID 21677718.
  18. ^ Kollinz FS, Rossant J, Vurst V (2007). "Barcha sabablarga ko'ra sichqoncha". Hujayra. 128 (1): 9–13. doi:10.1016 / j.cell.2006.12.018. PMID 17218247.
  19. ^ van der Veyden L, Uayt JK, Adams DJ, Logan DW (2011). "Sichqoncha genetikasi uchun asboblar to'plami: funktsiyasi va mexanizmini ochib berish". Genom Biol. 12 (6): 224. doi:10.1186 / gb-2011-12-6-224. PMC 3218837. PMID 21722353.
  20. ^ Sanjo H, Hikida M, Aiba Y, Mori Y, Hatano N, Ogata M, Kurosaki T (fevral 2007). "Antigenga xos immunoglobulin G ga ega bo'lgan B hujayralarini samarali ishlab chiqarish uchun hujayradan tashqari signal bilan boshqariladigan oqsil kinaz 2 talab qilinadi".. Molekulyar va uyali biologiya. 27 (4): 1236–46. doi:10.1128 / MCB.01530-06. PMC 1800707. PMID 17145771.
  21. ^ Sharp LL, Schwarz DA, Bott CM, Marshall CJ, Hedrick SM (Noyabr 1997). "MAPK yo'lining T xujayrasining majburiyatiga ta'siri". Immunitet. 7 (5): 609–18. doi:10.1016 / s1074-7613 (00) 80382-9. PMID 9390685.
  22. ^ Samuels IS, Karlo JC, Faruzzi AN, Pickering K, Herrup K, Sweatt JD va boshq. (2008 yil iyul). "ERK2 mitogen-faol oqsil kinazasini yo'q qilish uning kortikal neyrogenez va kognitiv funktsiyalardagi asosiy rollarini aniqlaydi". Neuroscience jurnali. 28 (27): 6983–95. doi:10.1523 / JNEUROSCI.0679-08.2008. PMC 4364995. PMID 18596172.
  23. ^ Diaz-Rodriges E, Montero JK, Esparis-Ogando A, Yuste L, Pandiella A (iyun 2002). "Treonin 735 da hujayradan tashqari signal bilan boshqariladigan kinaz fosforillangan o'sma nekrozi alfa-konvertor fermenti: tartibga solinadigan to'kilishda potentsial rol". Mol. Biol. Hujayra. 13 (6): 2031–44. doi:10.1091 / mbc.01-11-0561. PMC 117622. PMID 12058067.
  24. ^ Voong LN, Slater AR, Kratovac S, Cressman DE (aprel 2008). "Mitogen bilan faollashtirilgan protein kinaz ERK1 / 2 II sinf transaktivatorini tartibga soladi". J. Biol. Kimyoviy. 283 (14): 9031–9. doi:10.1074 / jbc.M706487200. PMC 2431044. PMID 18245089.
  25. ^ Slack DN, Seternes OM, Gabrielsen M, Keyse SM (may 2001). "ERK2 / p38alpha va JNK xaritasi kinazalari uchun aniq majburiy determinantlar katalitik faollashuvda va xarita kinaz fosfataza-1 ning substrat tanlanishida vositachilik qiladi". J. Biol. Kimyoviy. 276 (19): 16491–500. doi:10.1074 / jbc.M010966200. PMID 11278799.
  26. ^ Calvisi DF, Pinna F, Meloni F, Ladu S, Pellegrino R, Sini M, Daino L, Simile MM, De Miglio MR, Virdis P, Frau M, Tomasi ML, Seddaiu MA, Muroni MR, Feo F, Pascale RM (iyun) 2008). "Inson gepatotsellular karsinomasida o'sishni hujayradan tashqari signal bilan boshqariladigan kinaz vositachiligida boshqarishda ikki tomonlama o'ziga xoslik fosfataza 1 hamma joyda kvitinatsiya". Saraton kasalligi. 68 (11): 4192–200. doi:10.1158 / 0008-5472. CAN-07-6157. PMID 18519678.
  27. ^ Aoyama K, Nagata M, Oshima K, Matsuda T, Aoki N (2001 yil iyul). "CDM25 homologiya domeniga ega bo'lmagan LMW-DSP2, yangi ikki tomonlama o'ziga xos fosfataza molekulyar klonlash va tavsifi". J. Biol. Kimyoviy. 276 (29): 27575–83. doi:10.1074 / jbc.M100408200. PMID 11346645.
  28. ^ Todd JL, Tanner KG, Denu JM (1999 yil may). "Hujayradan tashqari tartibga solinadigan kinazlar (ERK) 1 va ERK2 - bu ikkilamchi o'ziga xos protein-tirozin fosfataza VHR uchun haqiqiy substratlar. ERK yo'lini pastga tartibga solishda yangi rol". J. Biol. Kimyoviy. 274 (19): 13271–80. doi:10.1074 / jbc.274.19.13271. PMID 10224087.
  29. ^ a b v Eblen ST, Kumar NV, Shoh K, Xenderson MJ, Uotts CK, Shokat KM, Weber MJ (aprel 2003). "ERK2 ning yangi substratlarini injener kinaz va ATP analoglaridan foydalanish orqali aniqlash". J. Biol. Kimyoviy. 278 (17): 14926–35. doi:10.1074 / jbc.M300485200. PMID 12594221.
  30. ^ Cano E, Hazzalin CA, Kardalinou E, Buckle RS, Mahadevan LC (noyabr 1995). "HK / HMG-14 fosforillanishi yoki c-fos va c-jun induksiyasi uchun na ERK, na JNK / SAPK MAP kinaz subtiplari muhim emas". J. Cell Sci. 108 (11): 3599–609. PMID 8586671.
  31. ^ Purcell NH, Darvis D, Bueno OF, Myuller JM, Schüle R, Molkentin JD (2004 yil fevral). "Hujayradan tashqari signal bilan boshqariladigan kinaza 2 kardiyomiyositlarda faqat LIM oqsili FHL2 bilan o'zaro ta'sir qiladi va ularni salbiy tartibga soladi". Mol. Hujayra. Biol. 24 (3): 1081–95. doi:10.1128 / mcb.24.3.1081-1095.2004. PMC 321437. PMID 14729955.
  32. ^ Zhou X, Richon VM, Vang AH, Yang XJ, Rifkind RA, Marks PA (dekabr 2000). "Giston deatsetilaza 4 hujayradan tashqari signal bilan boshqariladigan kinaz 1 va 2 bilan bog'lanadi va uning hujayra lokalizatsiyasi onkogen Ras tomonidan tartibga solinadi". Proc. Natl. Akad. Ilmiy ish. AQSH. 97 (26): 14329–33. doi:10.1073 / pnas.250494697. PMC 18918. PMID 11114188.
  33. ^ a b Sanz-Moreno V, Kasar B, Krespo P (2003 yil may). "p38alpha izoform Mxi2 hujayradan tashqari signal bilan boshqariladigan kinaz 1 va 2 mitogen bilan faollashtirilgan oqsil kinaz bilan bog'lanib, uning fosforillanish darajasini saqlab, yadro faoliyatini boshqaradi". Mol. Hujayra. Biol. 23 (9): 3079–90. doi:10.1128 / mcb.23.9.3079-3090.2003. PMC 153192. PMID 12697810.
  34. ^ Robinzon FL, Uaytherst AW, Raman M, Kobb MH (aprel 2002). "ERK2-da MEK1 bilan bog'lanishni tanlab buzadigan yangi nuqta mutatsiyalarini aniqlash". J. Biol. Kimyoviy. 277 (17): 14844–52. doi:10.1074 / jbc.M107776200. PMID 11823456.
  35. ^ a b Yeung K, Janosch P, McFerran B, Rose DW, Mischak H, Sedivy JM, Kolch V (may 2000). "Raf / MEK / hujayradan tashqari signal bilan boshqariladigan kinaz yo'lini raf kinaz inhibitori oqsili bilan bostirish mexanizmi". Mol. Hujayra. Biol. 20 (9): 3079–85. doi:10.1128 / mcb.20.9.3079-3085.2000. PMC 85596. PMID 10757792.
  36. ^ Wunderlich V, Fialka I, Teis D, Alpi A, Pfeifer A, Parton RG, Lottspeich F, Huber LA (fevral, 2001). "Yangi 14 kilodaltonli oqsil, kech endosomal / lizosomal bo'linmada mitogen bilan faollashtirilgan protein kinaz iskala mp1 bilan o'zaro ta'sir qiladi". J. Hujayra Biol. 152 (4): 765–76. doi:10.1083 / jcb.152.4.765. PMC 2195784. PMID 11266467.
  37. ^ Stippec S, Robinson FL, Cobb MH (iyul 2001). "MEK1 va ERK2 da gidrofobik va zaryadlangan qoldiqlar ularning to'g'ri joylashishi uchun muhimdir". J. Biol. Kimyoviy. 276 (28): 26509–15. doi:10.1074 / jbc.M102769200. PMID 11352917.
  38. ^ Chen Z, Kobb MH (may 2001). "TAO2 tomonidan stressga ta'sir qiluvchi mitogen bilan faollashtirilgan oqsil (MAP) kinaz yo'llarini tartibga solish". J. Biol. Kimyoviy. 276 (19): 16070–5. doi:10.1074 / jbc.M100681200. PMID 11279118.
  39. ^ Karandikar M, Xu S, Cobb MH (2000 yil dekabr). "MEKK1 raf-1 va ERK2 kaskad qismlarini bog'laydi". J. Biol. Kimyoviy. 275 (51): 40120–7. doi:10.1074 / jbc.M005926200. PMID 10969079.
  40. ^ Tanoue T, Maeda R, Adachi M, Nishida E (fevral 2001). "ERK va p38 MAP kinazlarida docking o'zaro ta'sirining o'ziga xos xususiyatlarini tartibga soluvchi dock yivini aniqlash". EMBO J. 20 (3): 466–79. doi:10.1093 / emboj / 20.3.466. PMC 133461. PMID 11157753.
  41. ^ a b Vaskevich AJ, Flinn A, Proud CG, Kuper JA (1997 yil aprel). "Mitogen bilan faollashtirilgan oqsil kinazlari serin / treonin kinazlarini Mnk1 va Mnk2 ni faollashtiradi". EMBO J. 16 (8): 1909–20. doi:10.1093 / emboj / 16.8.1909. PMC 1169794. PMID 9155017.
  42. ^ Scheper GC, Parra JL, Wilson M, Van Kollenburg B, Vertegaal AC, Han ZG, Proud CG (2003 yil avgust). "Odamning mitogen bilan faollashtirilgan oqsil kinazasi bilan o'zaro ta'sir qiluvchi kinaz Mnk2 ning qo'shilish variantlarining N va C termini faollik va lokalizatsiyani aniqlaydi". Mol. Hujayra. Biol. 23 (16): 5692–705. doi:10.1128 / mcb.23.16.5692-5705.2003. PMC 166352. PMID 12897141.
  43. ^ Jin Z, Gao F, Flagg T, Deng X (2004 yil sentyabr). "Tamakiga xos nitrosamin 4- (metilnitrosamino) -1- (3-piridil) -1-butanon hujayra omon qolish va tarqalishini tartibga solishda fosforillanish orqali Bcl2 va c-Myc ning funktsional kooperatsiyasini rivojlantiradi". J. Biol. Kimyoviy. 279 (38): 40209–19. doi:10.1074 / jbc.M404056200. PMID 15210690.
  44. ^ Gupta S, Devis RJ (1994 yil oktyabr). "MAP kinazasi c-Myc ning NH2-terminal faollashuvi domeni bilan bog'lanadi". FEBS Lett. 353 (3): 281–5. doi:10.1016/0014-5793(94)01052-8. PMID 7957875.
  45. ^ Tournier C, Whitmarsh AJ, Cavanagh J, Barrett T, Devis RJ (iyul 1997). "Mitogen bilan faollashtirilgan protein kinaz kinaz 7 - c-Jun NH2-terminal kinazning faollashtiruvchisi". Proc. Natl. Akad. Ilmiy ish. AQSH. 94 (14): 7337–42. doi:10.1073 / pnas.94.14.7337. PMC 23822. PMID 9207092.
  46. ^ Lou Y, Xie V, Chjan DF, Yao JH, Luo ZF, Vang YZ, Shi YY, Yao XB (2004 yil avgust). "Nek2A Erk2 ning sentrosomal lokalizatsiyasini aniqlaydi". Biokimyo. Biofiz. Res. Kommunal. 321 (2): 495–501. doi:10.1016 / j.bbrc.2004.06.171. PMID 15358203.
  47. ^ Formstecher E, Ramos JW, Fauquet M, Calderwood DA, Hsieh JC, Kanton B, Nguyen XT, Barnier qo'shma korxonasi, Camonis J, Ginsberg MH, Chneyvays H (avgust 2001). "PEA-15 ERK MAP kinazining sitoplazmatik sekvestratsiyasini amalga oshiradi". Dev. Hujayra. 1 (2): 239–50. doi:10.1016 / s1534-5807 (01) 00035-1. PMID 11702783.
  48. ^ Pettiford SM, Herbst R (2000 yil fevral). "MAP-kinaz ERK2 - bu protein tirozin fosfataza HePTP ning o'ziga xos substratidir". Onkogen. 19 (7): 858–69. doi:10.1038 / sj.onc.1203408. PMID 10702794.
  49. ^ Saxena M, Uilyams S, Brokdorff J, Gilman J, Mustelin T (aprel 1999). "T hujayralari signalizatsiyasini mitogen bilan faollashtirilgan oqsil kinazga yo'naltirilgan hematopoetik tirozin fosfataza (HePTP) bilan inhibe qilish". J. Biol. Kimyoviy. 274 (17): 11693–700. doi:10.1074 / jbc.274.17.11693. PMID 10206983.
  50. ^ a b Smit JA, Poteet-Smit Idoralar, Malarkey K, Sturgill TW (yanvar 1999). "Ribosomal S6 kinazda hujayradan tashqari signal bilan boshqariladigan kinaz (ERK) biriktiriladigan joyni aniqlash, in Vivo jonli ravishda ERK tomonidan faollashishi uchun juda muhim". J. Biol. Kimyoviy. 274 (5): 2893–8. doi:10.1074 / jbc.274.5.2893. PMID 9915826.
  51. ^ a b Roux PP, Richards SA, Blenis J (2003 yil iyul). "P90 ribosomal S6 kinaz (RSK) ning fosforillanishi hujayradan tashqari signal bilan boshqariladigan kinazni joylashtirish va RSK faolligini tartibga soladi". Mol. Hujayra. Biol. 23 (14): 4796–804. doi:10.1128 / mcb.23.14.4796-4804.2003. PMC 162206. PMID 12832467.
  52. ^ a b Zhao Y, Bjorbaek C, Moller DE (noyabr 1996). "Pp90 (rsk) izoformalarining mitogen bilan faollashtirilgan oqsil kinazlari bilan boshqarilishi va o'zaro ta'siri". J. Biol. Kimyoviy. 271 (47): 29773–9. doi:10.1074 / jbc.271.47.29773. PMID 8939914.
  53. ^ Mitsushima M, Suwa A, Amachi T, Ueda K, Kioka N (Avgust 2004). "Epidermal o'sish faktori va hujayraning adezyoni bilan faollashtirilgan hujayradan tashqari signal bilan boshqariladigan kinaz sineksin bilan o'zaro ta'sir qiladi va fosforillaydi". J. Biol. Kimyoviy. 279 (33): 34570–7. doi:10.1074 / jbc.M402304200. PMID 15184391.
  54. ^ Pircher TJ, Petersen H, Gustafsson JA, Haldosen LA (aprel 1999). "Hujayradan tashqari signal bilan boshqariladigan kinaz (ERK) signal transduseri va transkripsiyaning faollashtiruvchisi (STAT) 5a bilan o'zaro ta'sir qiladi". Mol. Endokrinol. 13 (4): 555–65. doi:10.1210 / mend.13.4.0263. PMID 10194762.
  55. ^ Dinershteyn-Kali H, Ferrag F, Kayser S, Kelly PA, Postel-Vinay M (2000 yil avgust). "O'sish gormoni (GH) Stat5, Erk2, Shc va serin fosforillangan oqsillarni o'z ichiga olgan oqsil komplekslarini hosil bo'lishiga turtki beradi". Mol. Hujayra. Endokrinol. 166 (2): 89–99. doi:10.1016 / s0303-7207 (00) 00277-x. PMID 10996427.
  56. ^ Zhang S, Fukushi M, Hashimoto S, Gao C, Huang L, Fukuyo Y, Nakajima T, Amagasa T, Enomoto S, Koike K, Miura O, Yamamoto N, Tsuchida N (sentyabr 2002). "Yangi ERK2 bog'lovchi oqsil, Naf1, EGF / ERK2 yadro signalizatsiyasini susaytiradi". Biokimyo. Biofiz. Res. Kommunal. 297 (1): 17–23. doi:10.1016 / s0006-291x (02) 02086-7. PMID 12220502.
  57. ^ Maekava M, Nishida E, Tanoue T (oktyabr 2002). "MAPK substrat sifatida anti-proliferativ Tob oqsilini aniqlash". J. Biol. Kimyoviy. 277 (40): 37783–7. doi:10.1074 / jbc.M204506200. PMID 12151396.
  58. ^ Ma L, Chen Z, Erdjument-Bromage H, Tempst P, Pandolfi PP (aprel 2005). "TSC2 ning Erk tomonidan fosforillanish va funktsional inaktivatsiyasi tuberoz skleroz va saraton patogenezi uchun". Hujayra. 121 (2): 179–93. doi:10.1016 / j.cell.2005.02.031. PMID 15851026.
  59. ^ Qo'shiq JS, Gomes J, Stankato LF, Rivera J (oktyabr 1996). "RBL-2H3 mast hujayra chizig'idagi FcepsilonRI gamma zanjiri bilan p95 tarkibida Vav bo'lgan signalizatsiya majmuasining birlashishi. Vavning in vivo jonli ravishda Grb2, Raf-1 va ERK2 bilan faol birikmasiga asos bo'lgan dalillar". J. Biol. Kimyoviy. 271 (43): 26962–70. doi:10.1074 / jbc.271.43.26962. PMID 8900182.
  60. ^ Li IS, Liu Y, Narazaki M, Hibi M, Kishimoto T, Taga T (yanvar 1997). "Vav signal uzatuvchi gp130, Grb2 va Erk2 molekulalari bilan bog'liq bo'lib, interleykin-6 ga javoban tirozin fosforillanadi". FEBS Lett. 401 (2–3): 133–7. doi:10.1016 / s0014-5793 (96) 01456-1. PMID 9013873.
  61. ^ "MAPK1 ning saraton kasalligida ifodasi - Xulosa - Odamdagi oqsil atlasi". www.proteinatlas.org.

Qo'shimcha o'qish

Tashqi havolalar