WikiDer > Motorprotein
EIN Motorprotein ist ein Protein, das ATP verwendet, um sich über ein Filament des zu bewegen Zytoskelett von a Zelle bewegen. Sie sind unter anderem wichtig beim Transport von Vesikel und Organellen, Vertragsabschluss Muskeln, trennen die Chromosomen während der Mitose und bewegen Zilien. Darüber hinaus spielen Motorproteine eine Rolle bei der Positionierung, zum Beispiel die Golgi-Apparat und der Zentrosom. Motorproteine können sich nur bewegen Mikrotubuli und Aktinfilamente; nicht über Zwischenfilamente.
Motorproteine lassen sich in drei Kategorien einteilen: myosin, Kinesin und dynein. Myosin und Kinesin gehören zur gleichen Proteinfamilie, während Dyneine zur AAA-ATPase-Familie gehören.
myosin
Myosine bewegen sich ausschließlich quer Aktinfilamente. Auf jeden Fall besteht es aus einem Kopf, der handelnd Bindungen, und ein Hals, der die Schrittgröße bestimmt. Das bekannteste Beispiel ist Myosin II, das neben Kopf und Hals eine etwa 150 nm lange Schwanzdomäne besitzt. Zwei Myosinmoleküle bilden zusammen a dimer, und die beiden Schwanzdomänen bilden eine Coiled-Coil. Myosin II liefert die Kraft für Muskelkontraktion. Beim Menschen sind mindestens 40 Arten von Myosinen bekannt. Einige Myosine kommen im ganzen Körper vor, während andere nur an ganz bestimmten Stellen vorkommen, wie z Haarzellen von dem Innenohr.
Myosine bewegen sich immer zum Plus-Ende eines Aktinfilaments. Dies ist mit Ausnahme von Myosin VI, das zum Minus-Ende geht.
Kinesin
Kinesine bewegen sich durch Mikrotubuli. Kinesine haben einen Kopf, der an Mikrotubuli bindet, und oft auch eine Schwanzdomäne. Die meisten Kinesine sind Dimere, aber einige Kinesine, wie Kinesin-3, existieren als Monomere. Die meisten Kinesine verlaufen zum Plus-Ende des Mikrotubulus, obwohl Ausnahmen bekannt sind. Beim Menschen gibt es etwa 45 verschiedene Kinesine.
Dynein
Dyneine bewegen sich auch über Mikrotubuli. Sie bilden oft einen Komplex zu Vesikel transportieren. Dyneine haben einen Ring aus sechs AAA-Domänen, die zusammen einen hexameren Ring bilden. Am N-Terminus befindet sich eine Schwanzdomäne, die über die Linkerdomäne mit dem hexameren Ring verbunden ist. Außerdem besitzt ein Dynein eine Stäbchendomäne mit einer daran befestigten Mikrotubuli-Bindungsdomäne. Diese Teile bilden zusammen die „schwere Kette“, die zusammen mit einer anderen schweren Kette ein Dimer bildet. Dyneine verlaufen grundsätzlich zum Minus-Ende des Mikrotubulus, hin und wieder aber auch zum Plus-Ende.
Eine Zwischenkette bindet an die Schwanzdomäne, die dann an eine leichte Kette binden kann. Diese leichte Kette bindet dann an die zu transportierende Organelle.
Dyneine fallen in zwei Kategorien: zytoplasmatisches Dynein und axonematisches Dynein. Es gibt zwei Arten von zytoplasmatischem Dynein: Dynein 1 und Dynein 2. Dynein 1 verläuft grundsätzlich zum Minus-Ende des Mikrotubulus, gelegentlich aber auch zum Plus-Ende. Dynein 1 ist für den interzellulären Transport verantwortlich. Dynein 2 ist bidirektional und bietet Transport im transport Zilien. Axonematisches Dynein befindet sich am Axon oder Kern von Zilien und Geißeln. Auch hier lassen sich zwei Kategorien unterscheiden: axonematisches Dynein des Innenarms und des Außenarms. Ob ein Dynein zur Kategorie des Innenarms oder des Außenarms gehört, hängt davon ab, wo es sich befindet.