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Bèta-sheet
Sekundärstruktur von ProteinenBeta-SheetAlpha-Helix
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Interaktives Diagramm. Wasserstoffbrücken im sekundäre Proteinstruktur (1AXC).
Darstellung antiparallel gebundener β-Faltblatt-Stränge. R steht für die Seitenkette der Aminosäure.

EIN -Blatt oder β-Platte ist ein sekundäres Texturmotiv im Protein dadurch entsteht eine lokale, plattenförmige Raumstruktur. Die NH-Gruppen in Aminosäuren in einer Strangform Wasserstoffbrücken mit benachbarten CO-Gruppen im anderen Strang. Die Richtungsänderung erfolgt in den Haarnadeldomänen.

Ein -Faltblatt besteht immer aus zwei oder mehr Strängen (β-Strängen), die nebeneinander liegen. Ein -Strang ist ein Teil des Polypeptidkette, normalerweise drei bis zehn Aminosäuren lang mit einem Rückgrat in einer verlängerten Konformation. Die -Stränge können gegensinnig (antiparallel) oder gleichsinnig (parallel) ausgerichtet sein. Dies hängt davon ab, wie Wasserstoffbrücken zwischen den Peptidbindungen.

Supramolekulare Assoziationen von β-Faltblatt-Strukturen haben wegen ihrer Rolle bei der Entwicklung einer Reihe von menschlichen Erkrankungen Aufmerksamkeit auf sich gezogen, darunter die Alzheimer-Erkrankung.[1]

Geschichte

In den späten 1930er und frühen 1940er Jahren untersuchten die Amerikaner Linus Pauling, Robert CoreyKristallstrukturen von Aminosäuren mit röntgen und auf Paulings Vorhersage der planaren Peptidbindung. Sie fanden heraus, dass sich bestimmte räumliche Eigenschaften regelmäßig wiederholten. Sie nannten es die α-Helix und -Blatt. Sie schlagen die gängigsten vor Sekundärstrukturen vor dem. Das β im „β-Faltblatt“ hat keine wissenschaftliche Bedeutung und weist lediglich darauf hin, dass das β-Faltblatt nach der α-Helix gefunden wurde. Das Namensblatt leitet sich von der dreidimensionalen Struktur des β-Faltblatts ab, das einem im Zickzack gefalteten Blatt Papier ähnelt.

Struktur

Abbildung des Wasserstoffbrücken, dargestellt mit gestrichelten Linien, in a antiparallel β-Blatt.
Abbildung des Wasserstoffbrücken, mit gestrichelten Linien dargestellt, in a parallel β-Blatt.

Die β-Faltblätter sind aufgrund ihrer Seitenketten nicht flach, sondern ähneln dem Balg von a Akkordeon (Englisch: plädiert). Die Polypeptidketten eines Blättchens werden als -Stränge bezeichnet. Diese Stränge können auf verschiedene Arten verbunden werden:

  • Antiparallel: Die Stränge verlaufen gegenläufig. Die CO- und NH-Gruppen eines Strangs sind über Wasserstoffbrücken an die NH- und CO-Gruppen des anderen Strangs gebunden.
  • Parallel: Die Stränge verlaufen in die gleiche Richtung, die einzelnen Atome sind also parallel angeordnet. Die NH-Gruppen des einen Strangs sind durch Wasserstoffbrücken an die CO-Gruppen des anderen Strangs gebunden. Die NH-Gruppe hat jedoch eine Wasserstoffbrücke mit der CO-Gruppe, die zwei Reste weiter ist als die gegenüberliegende CO-Gruppe. Als Ergebnis ist jede Aminosäure auf einem Strang mit zwei Aminosäuren auf dem anderen Strang verknüpft, mit Ausnahme der Aminosäuren an den Enden.
  • Mischung aus beidem.
antiparallel

In antiparallelen Strängen ist die N-Terminus von einem Strang zum C-Terminus des anderen Stranges. Dies ergibt die größte Stabilität zwischen diesen Strängen, da hier die Wasserstoffbrückenbindungen flach liegen, die bevorzugte Orientierung der Wasserstoffbrückenbindungen. Die Aminosäure V-förmig Winkel (φ, ψ) der "Wirbelsäule" sind ungefähr (–140°, 135°) an den antiparallelen Strängen. In diesem Fall, wo zwei Atome und Sie liegen in den wasserstoffgebundenen Strängen nebeneinander und bilden ein gemeinsames "Rückgrat" zu den flankierenden Aminosäuren des anderen. Dies ist bekannt als a enges Paar von Wasserstoffbrücken.[2]

Parallel

In parallelen Strängen sind die N-Terminus in die gleiche Richtung. Diese Position ist etwas weniger stabil als die antiparallele Position, da die Wasserstoffbrücken nicht flach sind. Die Diederwinkel (φ, ψ) betragen ungefähr (–120°, 115°) für parallele Stränge.[2]

Siehe auch