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Cytochrome sind eine Gruppe von Protein die eine zentrale Rolle in der Energiestoffwechsel von lebenden Zellen. Sie katalysieren eine Reihe wichtiger Redoxreaktionen in dem Elektronentransportkette, der Prozess, bei dem Zellen schrittweise Energie aus Nährstoffen gewinnen. Cytochrome zeichnen sich durch ihren eisenhaltigen Hämverbindung. Das Eisenatom wirkt als a Cofaktor und ist durch seine Variable Oxidationszustand ein Elektron aufnehmen und an ein anderes Cytochrom abgeben können.[1]
Im Gegensatz zu den farblosen Atomen H, C, N und O, die die Bausteine fast aller biologischen Moleküle sind, sind die Ionen von Übergangsmetalle oft farbig. Da Cytochrome Eisen enthalten, wurden sie bereits 1884 unter Verwendung von spektroskopische Techniken entdeckt. In den 1920er Jahren nannte der Biologelogist David Keilin diese farbigen Proteine 'Zellpigmente', d.h. Cytochrome.[2]
Cytochrome werden anhand ihrer Hämgruppen in vier Klassen eingeteilt: Cytochrom a, Cytochrom b, Cytochrom c und Cytochrom d. Diese Klassen können durch ihre charakteristischen Absorptionsspektren unterschieden werden. Andere Klassifikationen werden manchmal in der biochemischen Literatur verwendet, wie z Cytochrom-Aus oder die separate Gruppe Cytochrom P450.
Struktur und Funktion
Die meisten Cytochrome sind kugelförmige Proteine in Membranen verankert. Charakteristisch für Cytochrome ist, dass sie mindestens eines enthalten Hämverbindung besitzen. Die Hämverbindung besteht aus einem hochkonjugierten Ringsystem (die Elektronen sehr beweglich machen) mit einem . in der Mitte Eisenatom. Das Eisen in Cytochromen wechselt ständig zwischen seinem zweiwertigen (Fe2 ) und dreiwertig (Fe3 ) Oxidationszustand. Oxidierte Cytochrome (mit Fe3 ) können ein Elektron aufnehmen und es dann an ein anderes redoxaktives Protein weitergeben und in ihren reduzierten Zustand (mit Fe2 ). Durch das Weiterleiten oder „Tragen“ von Elektronen gewinnen aerobe Organismen Energie aus ihren Nährstoffen.[1]
Cytochrome sind an einer Vielzahl biologischer Prozesse beteiligt: die oxidative Phosphorylierung, das Photosynthese, sogar in einigen anaerob Stoffwechselwege in Bakterien. Während der oxidativen Phosphorylierung Cytochrom c eine Rolle beim Elektronentransfer vom membrangebundenen Komplex III zu Komplex IV. Komplex IV enthält eine Domäne, die Elektronen überträgt und die Reaktion von Sauerstoff zu erleichtert Wasser katalysiert. Fotosystem II, der erste Proteinkomplex in der Lichtreaktionen der Photosynthese, enthält a Cytochrom bUntereinheit.[1]Cyclooxygenase 2, ein an Entzündungen beteiligtes Enzym, ist ebenfalls ein Cytochrom-b-Protein.
Eine eigene Familie von Cytochromen ist Cytochrom P450. Der Name leitet sich von dem charakteristischen Peak ab, der sich aus der starken Absorption von Licht bei Wellenlängen von 450 nm ergibt, wenn das Häm-Eisen reduziert wird (um Natriumdithionit) und ist mit Kohlenmonoxid komplexiert. Diese Enzyme sind hauptsächlich am enzymatischen Abbau von Fremdmolekülen wie Medikamenten oder Toxinen beteiligt.[3]
Analyse
Cytochrome können mit spektroskopischen Techniken untersucht werden. Da die Eisenionen mit sichtbarem Licht unterschiedliche Farben ergeben, wurden die Cytochrome relativ früh in der Geschichte der Biochemie entdeckt. Spektroskopische Techniken wie Elektronenspinresonanz und Raman-Spektroskopie, in Kombination mit der Anwendung gezielter Mutationen in der Proteinkette, wurden angewendet, um die Funktion der Hämgruppe aufzuklären, die am Protonentransfer beteiligten Schlüsselaminosäurereste sowie den Katalysezyklus und die Strukturen ihrer Zwischenprodukte zu etablieren.[4]
Siehe auch
Quellen
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