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Heemverbinding
Strukturformel von Häm b
Strukturformel von Häm ein. Häm ein ist aus Häm b. In zwei aufeinanderfolgenden Reaktionen wird eine 17-Hydroxyethylfarnesyl-Einheit (blau) an die 2-Position und ein Aldehyd (lila) an die 8-Position gebunden. Die Nomenklatur ist grün dargestellt.

Hämverbindungen (auch bekannt als häm geschrieben) sind komplexe Verbindungen zu einem zentralen EisenIon und ein Porphyrinmolekül wenn Ligand. Die bekannteste Verbindung ist Fe-Protoporphyrin IX, auch Häm genannt b genannt oder einfach Häm.

Hämverbindungen kommen als Cofaktor (Prothesengruppe) für in Protein, Das Cytochrome genannt werden, wie in Cytochrom A3, dieses Häm ein enthält.

Es gibt auch Hämverbindungen ohne Eisen wie In Hämatoporphyrin und Chlorophyll. Bei Chlorophyll oder Chlorophyll wird das Eisenion durch a . ersetzt Magnesium-Ion.

Struktur

Es gibt mehrere Hämverbindungen, die sich durch die Porphyrinstruktur voneinander unterscheiden. Es gibt unter anderem Häm ein, häm b, häm c, häm Ö, häm l, häm ich und häm so

Häm einHäm bHäm cHäm Ö
PubChem-Nummer78881154440984441256323367
BruttoformelC49huh56Ö6Nein4FeC34huh32Ö4Nein4FeC34huh36Ö4Nein4so2FeC49huh58Ö5Nein4Fe
funktionelle Gruppe am C3-AtomHydroxyfarnesyl-CH=CH2-CH-(CH3)-SCHHydroxyfarnesyl
funktionelle Gruppe am C8-Atom-CH=CH2-CH=CH2-CH-(CH3)-SCH-CH=CH2
funktionelle Gruppe am C18-Atom-CH=O-CH3-CH3-CH3

Aussehen

Häm b kommt als eisenhaltiger Farbstoff im rote Blutkörperchen. Das Protein, das zusammen mit roten Blutkörperchen vorkommt globin bildet es Hämoglobin, das eine zentrale Rolle bei der Sauerstoffaufnahme des Körpers spielt.

HoloproteinHämgruppe
(im Monomer)
HämoglobinHäm b
MyoglobinHäm b
KatalaseHäm b
Succinat-DehydrogenaseHäm b
Cytochrom-c-Reduktase2x Häm b, Häme c
Cytochrom-c-Oxidase2x Häm ein
Cytochrom-c-PeroxidaseHäm b
Cytochrom-P450-OxidaseHäm b

Biosynthese

Hämbiosynthese im Zytoplasma und Mitochondrium. Einige Reaktionen finden im Zytoplasma (weiß) und einige im Mitochondrium (gelb) statt

Häm wird von acht Enzymen gebildet. Die ersten und letzten drei Enzyme befinden sich in den Mitochondrien, während die Zwischenenzyme im Zytoplasma vorhanden sind. Im menschlichen Körper beginnt die Biosynthese aller Hämverbindungen von Succinyl-CoA und die Aminosäure Glycin. Die δ-Aminolävulinsäure-Synthase katalysiert die Bindung von Glycin und Succinyl-CoA an α-Amino-β-ketoadipat, das sich spontan in δ-Aminolävulinsäure umwandelt decarboxyliert. δ-Aminolävulinsäure diffundiert in das Zytoplasma und durch δ-Aminolävulinsäure-Dehydrase kondensieren zwei δ-Aminolävulinsäure-Moleküle zu Porphobilinogen. Vier davon Moleküle werden vom PBG-Desaminase-Enzym mit der Spaltung von vier Ammoniakmoleküle im Hydroxymethylbilan umgewandelt. Hydroxymethylbilan wird dann polymerisiert zu Uroporphyrinogen III.

Die weitere Synthese erfolgt schrittweise durch Umwandlung von Uroporphyrinogen III (PBG-Isomerase) und Coproporphyrinogen III (Uroporphyrinogen-Decarboxylase) in Protoporphyrinogen IX (Coproporphyrinogen-Oxidase) und Protoporphyrin IX (Protoporphyrinogenoxidase). Als letzter Schritt baut das Ferrochelatase-Enzym ein zweiwertiges Eisenion ein und die Hämverbindung ist fertig.

Pathologie: In praktisch jedem beteiligten Enzym kann ein Defekt auftreten, wodurch ein typischer Subtyp von entsteht Porphyrie.

Häm, eine prothetische Gruppe in vielen Proteinen, ist an vielen biologischen Funktionen beteiligt, wie Sauerstoff- und Elektronentransport, H2Ö2-(De-)Generation, verschiedene Oxidationen und die Synthese von cyclischem Guanosinmonophosphat und Stickstoffmonoxid (NO) Darüber hinaus ist Häm an der Regulation der Proteinsynthese und Zelldifferenzierung beteiligt.

Wichtige hämhaltige Proteine ​​sind Hämoglobin, Myoglobin, Cytochrome aa3, b und c3, Cytochrom P450Oxidasen, Peroxidasen, Peroxidsynthase, Katalase, Tryptophanpyrrolase, KEINE Oxidase und Indolamindioxigenase (9-12).

Die Cytochrom-P450-Oxidasen sind Enzyme, die unter anderem Steroide, Gallensäuresalze, Fettsäuren, Aminosäuren, Prostaglandine, Leukotriene, biogene Amine, Medikamente, krebserregende und Mutagene und Schadstoffe aus der Umgebung oxidativ metabolisieren (13,14).

Abbau und Ausscheidung

Die Abbauprodukte der Hämverbindungen sind die Gallenfarbstoffe und werden von der Leber mit der Galle ausgeschieden.

Gene

Der nächste Gene sind an der Hämsynthese beteiligt:

  • EIN JUNGE: Aminolävulinsäure, Delta-, Dehydratase
  • ALAS1: Aminolävulinat, Delta-, Synthase 1
  • ALAS2: Aminolävulinat, Delta, Synthase 2
  • CPOX: Coproporphyrin-Genoxidase
  • FECH: Ferrochelatase
  • HMBS: Hydroxymethylbilan-Synthase
  • PPOX: Protoporphyrin-Genoxidase
  • UROD: Uroporphyrin-Gen-Decarboxylase
  • UROS: Uroporphyrin-Gen-III-Synthase

Galerie

Cytochrom c