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Creatinekinase
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Kreatinkinase
Kristallstruktur der Kreatinkinase mit ADP und Kreatin.[1]
Identifizierung
EG-Nummer2.7.3.2
CAS-Nummer9001-15-4
Datenbanken
IntEnzIntEnz-Ansicht
BRENDABRENDA-Eintrag
ExPASyNiceZyme-Ansicht
KEGGKEGG-Eintrag
MetaCycStoffwechselweg
PDB-Codes
RCSB PDB, PDBe,
PDBsum
Portal  Portalsymbol  Biologie

Kreatinkinase (CK), früher bekannt als Kreatinphosphokinase (CPK), ist ein Enzym die hauptsächlich in Organen vorkommt, die viel Energie verbrauchen, wo sie eine Rolle bei der Regeneration von Kreatinphosphat. Bei dieser Umwandlung von Kreatin zu Kreatinphosphat wird Adenosindiphosphat (ADP) gebildet aus Adenosintriphosphat (ATP). Diese Reaktion ist reversibel und so kann aus Kreatinphosphat und ADP mit Kreatinkinase ATP, der universelle „Treibstoff“ der Körperzellen, erzeugt werden. Insbesondere die Muskelkontraktion und der Transport von Ionen benötigen relativ viel Energie und nutzen diesen Mechanismus als Energiereserve. CK geht bei gesunden Menschen immer ins Blut. Wie hoch dies ist, hängt davon ab, wie viel CK sich im Gewebe befindet, das bei Männern im Allgemeinen höher ist als bei Frauen, und vom Grad der Gewebeschädigung.

In der medizinischen Praxis gibt es zwei Anwendungen von Kreatinkinase. Aufgrund der hohen Aktivität des Enzyms im Muskelgewebe wird die Messung der Kreatinkinase-Aktivität im Blut durchgeführt, um Muskelschäden oder einen erhöhten Muskelabbau zu diagnostizieren oder auszuschließen. Bei Muskelschäden oder vermehrtem Muskelabbau wird die Aktivität von CK im Blut erhöht.

Beispiele, bei denen die Kreatinkinase stark erhöht werden kann, sind Muskelerkrankungen wie die Duchenne-Krankheit und der Beckers Muskeldystrophie. Außerdem wird häufig ein Anstieg der CK bei Patienten mit a . beobachtet Katatonie. Darüber hinaus als Nebenwirkung von Statine (cholesterinsenkende) Muskelschädigung durch einen Anstieg der CK. Um nach dem Organ, aus dem das Enzym stammt, unterscheiden zu können, kann man Kreatinkinase-Isoenzyme durch erhöhte CK-Aktivitäten im Blut bestimmt.

Kreatinkinase im Blut ist hauptsächlich a dimer die je nach Herkunft eine bestimmte Struktur hat. Bei der Diagnose wird beispielsweise unterschieden zwischen: BB, MB und mm CK Isoenzyme. B steht für das Gehirn (Gehirn) und M für die Muskeln (Muskel). Die BB-Bestimmung zeigt eine spezifische Verletzung des Gehirns oder anderer Organe an, die viel B-Isoenzym enthalten, MB zeigt eine für das Herz spezifische Verletzung und eine MM-spezifische Verletzung des Skelettmuskelgewebes an. Eine mögliche Faustregel ist hier eine allgemeine (grobe) Regel, die besagt, dass ein Verhältnis von CK-MB zur Gesamt-CK von mehr als 0,06 auf a . hindeutet akuter Myokardinfarkt, während ein Verhältnis unter 0,06 auf eine „banalere“ Schädigung des quergestreiften Muskelgewebes hinweisen kann (Rhabdomyolyse). Es ist allgemein anerkannt, dass ein Verhältnis von 0,06 bei gesunden Personen eine gute Referenz ist, obwohl dieses Verhältnis beispielsweise stark von der ethnischen Zugehörigkeit und der körperlichen Aktivität abhängt. Wenn aufgrund von Umständen (erwähnte Faktoren oder Fehler bei der Verabreichung oder Analyse ...) ein Verhältnis von mehr als 0,25 erhalten wird, ist eine Interpretation des Verhältnisses nicht wünschenswert, da es in solchen Fällen auf andere Ursachen als die tatsächliche Muskelpathologie zurückzuführen sein kann.[2][3]

Eine zweite Anwendung betrifft die Funktion von CK in der Zelle. Eine hohe CK-Aktivität in der Zelle ist mit Bluthochdruck verbunden. Eine hohe CK-Aktivität in der Zelle bietet eine größere Energiekapazität für die Muskelkontraktion, einschließlich der Kontraktilität der Blutgefäße, was zu Bluthochdruck führt. CK ist daher der wichtigste Prädiktor für Bluthochdruck, noch mehr als Alter, Übergewicht oder Geschlecht.[4]