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Helixbundel
Ein Beispiel für ein dreiteiliges Helixbündel: eines der Domänen des Proteins schurkisch (PDB: 1QQV).

Das Helix-Bündel (Englisch: Helix-Bündel) ist ein kleiner Klappelement in Proteinen bestehend aus einer Reihe von Alpha-Helices parallel oder antiparallel zueinander ausgerichtet.

Dreiteilige Helix-Bündel sind relativ klein und leicht zu falten.[1] Dieses Helixbündel kommt zum Beispiel im Protein schurkisch; es ist nur 36 Aminosäuren lang und aufgrund seiner schnellen Faltung ein wichtiger Forschungsgegenstand in der Molekulardynamik.[2][3] Auch einer der HIVProteine ​​(40 Aminosäuren) haben eine ähnliche Faltung.[4] Es gibt kein allgemeines Sequenzmotiv bekannt, dass sie mit Drei-Helix-Bündeln assoziiert sind, so dass diese Helix-Bündel nicht allein aus der Sequenz vorhergesagt werden können. Drei-Helix-Bündel sind in Aktin-bindenden Proteinen und in DNA-bindenden Proteinen üblich.

Es gibt auch vierteilige Helixbündel, in denen vier α-Helices eine Tertiärstruktur bilden. Beispiele für diese Helixbündel sind Cytochrome, Ferritine, Zytokinine und einige Hormone.[5]